Determinación de la actividad antibacteriana del péptido Tma1, proveniente del veneno de escorpión Tityus macrochirus frente a la bacteria Pseudomona aeruginosa

Abstract

La resistencia bacteriana es un tema que compete a muchos sectores; puesto que ésta es una cuestión de salud pública, pese a no ser una enfermedad como tal, si es una limitación a la hora de tratar alguna, desarrollada por diferentes microorganismos. Por lo que, se ha evidenciado últimamente, el interés por la evaluación de la actividad antimicrobiana presentada por péptidos, debido a su alta respuesta letal frente a bacterias, al entrar en contacto con su membrana celular y provocar en su lipídica la desintegración de su estructura (Bahar & Dacheng , 2013). En el siguiente trabajo de grado, se determinó la actividad antibacteriana del péptido Tma1, proveniente del veneno de escorpión Tityus macrochirus por interacciones con la proteína de membrana Pseudomonas aeruginosa OccD2 (OpdC) con código PDB 3SY9, debido a que esta se localiza en la membrana externa de la bacteria P. aeruginosa, y se caracteriza por ser una proteína que permite la absorción de los nutrientes necesarios tanto para el crecimiento como para la función celular de esta bacteria (OPM, 2005), (Eren, & otros, 2012). Por ello, para el proceso de caracterización del péptido Tma1 fueron utilizadas herramientas como InterPro y ScanProsite, y, de igual manera, mediante el servidor Swiss-Model fue posible el modelamiento de su estructura terciaria, la cual fue aceptable de acuerdo a los criterios de GMQE (Estimación de la calidad del modelo global) = 0,80; QMEANDisCo Global = 0,75±11; y favorabilidad de Ramachandran = 95,0. Finalmente, a través del programa HADDOCK 2.4 se realizó el docking molecular, (debido a que es considerado uno de los sofware insignia del Centro de Excelencia para la investigación molecular), entre el péptido Tma1 y la proteína de membrana 3SY9 de P. aeruginosa OccD2 (OpdC) (Eren, & otros, 2012). Los mejores resultados fueron reunidos en 6 grupos, siendo el grupo 3, el que presentó mejor puntaje en HADDOCK, con el péptido Tma1, de tal forma que posiblemente, este último puede inhibir el crecimiento de la proteína de membrana P. aeruginosa 3SY9 por medio de interacciones hidrofóbicas visualizadas desde los programas LigPlot y UCSF Chimera.

Bacterial resistance is an issue that competes with many sectors; since lately it is a matter of public health, despite not being a disease as such, it is a limitation when treating any, developed by different microorganisms. Therefore, interest in the evaluation of the antimicrobial activity presented by peptides has recently been evidenced, due to its high lethal response against bacteria, when it comes into contact with its cell membrane and causes the disintegration of its structure in its lipid. (Bahar and Dacheng, 2013). In the following degree work, the antibacterial activity of the Tma1 peptide, from the scorpion venom Tityus macrochirus, was extinguished by interactions with the membrane protein Pseudomonas aeruginosa OccD2 (OpdC) with PDB code 3SY9, because it is located in the membrane. externa of the bacterium P. aeruginosa, and is characterized by being a protein that allows the absorption of the necessary nutrients both for the growth and for the cellular function of this bacterium (OPM, 2005), (Eren, & others, 2012). Therefore, for the characterization process of the Tma1 peptide, tools such as InterPro and ScanProsite were used, and, in the same way, through the Swiss-Model server it was possible to model its tertiary structure, which was acceptable according to the criteria of GMQE (Global Model Quality Estimate) = 0.80; Global QMEANDisCo = 0.75±11; and Ramachandran favorability = 95.0. Finally, through the HADDOCK 2.4 program, the molecular coupling was carried out, (because it was considered one of the flagship software of the Center of Excellence for molecular research), between the Tma1 peptide and the 3SY9 membrane protein of P. aeruginosa OccD2 (OpdC) (Eren, & others, 2012). The best results were gathered in 6, being group 3, the one presented with the best score in HADDOCK, with the Tma1 peptide, in such a way that the latter can possibly inhibit the growth of the P. aeruginosa 3SY9 membrane protein by means of hydrophobic interactions visualized from the LigPlot and UCSF Chimera programs