Purificación parcial de péptidos del veneno de escorpión Hadruroides charcasus (Karsch, 1879) con actividad antimicrobiana.
Artículo de revista
2021
Los venenos de muchas especies de escorpiones son fuentes ricas en componentes biológicamente activos, como los péptidos antimicrobianos, biomoléculas que aún no han sido estudiados del veneno de Hadruroides charcasus. El objetivo de este artículo es evaluar la actividad antimicrobiana de los péptidos parcialmente purificados del veneno del escorpión Hadruroides. asus. A partir de 15,46 mg de proteína total del veneno del escorpión H. charcasus se purificaron parcialmente sus péptidos por medio de cromatografía de filtración en gel empleando sephadex G-75, consecutivo a una cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25. El peso molecular estimado de los péptidos se determinó mediante electroforesis PAGE-SDS-Tris-Tricina al 15% y la evaluación de la actividad antibacteriana y antifúngica se empleó el método de microdilución y Kirby-Bauer con cepas de Escherichia coli ATCC 25922, Staphylococcus aureus ATCC 29213, Pseudomonas aeruginosa ATCC 27853 y Candida albicans ATCC 10231. En la cromatografía de filtración en gel se obtuvieron 5 fracciones, de lo cual, la fracción IV presentó una concentración mínima inhibitoria de 3,6 mg/mL en S. aureus ATCC 29213 y en C. albicans ATCC 10231. De la cromatografía de intercambio se obtuvieron 7 fracciones, destacando la fracción OPDIV-5 con péptidos de 4 kDa; 5 kDa; 5,5 kDa y 6,4 kDa que presentó actividad antimicrobiana frente S. aureus ATCC 29213, E. coli ATCC 25922, P. aeruginosa ATCC 27853, C. albicans ATCC 10231.El veneno del escorpión H. charcasus presenta péptidos de naturaleza catiónica con actividad antibacteriana y antifúngica, según su actividad en las cepas evaluadas Venoms of many scorpion species are rich sources of biologically active components, such as antimicrobial peptides, biomolecules that have not yet been studied from Hadruroides charcasus venom. The aim of this article is to evaluate the antimicrobial activity of partially purified peptides from the venom of the scorpion Hadruroides charcasus. asus.
From 15.46 mg of total protein from H. charcasus scorpion venom, its peptides were partially purified by gel filtration chromatography using sephadex G-75, followed by ion exchange chromatography on CM-Sephadex C-25. The estimated molecular weight of the peptides was determined by 15% PAGE-SDS-Tris-Tricine electrophoresis and the evaluation of antibacterial and antifungal activity used the microdilution and Kirby-Bauer method with strains of Escherichia coli ATCC 25922, Staphylococcus aureus ATCC 29213, Pseudomonas aeruginosa ATCC 27853 and Candida albicans ATCC 10231. In gel filtration chromatography, 5 fractions were obtained, of which fraction IV showed a minimum inhibitory concentration of 3.6 mg/mL in S. aureus ATCC 29213 and C. albicans ATCC 10231. From the exchange chromatography, 7 fractions were obtained, highlighting the OPDIV-5 fraction with peptides of 4 kDa; 5 kDa; 5.5 kDa and 6.4 kDa that presented antimicrobial activity against S. aureus ATCC 29213, E. coli ATCC 25922, P. aeruginosa ATCC 27853, C. albicans ATCC 10231.H. charcasus scorpion venom presents peptides of cationic nature with antibacterial and antifungal activity, according to their activity in the evaluated strains.