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Evaluación de la actividad antimicrobiana del veneno total del escorpión Tityus macrochirus (BUTHIDAE) y de sus fracciones de péptidos parcialmente purificados

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2022-02-14

El veneno producido por los escorpiones se describe como una secreción apocrina, compuesta por aminas bioactivas, proteínas con actividad enzimática y péptidos, siendo estos últimos los más abundantes. Los péptidos o toxinas de los venenos de escorpión han sido objeto de diversos estudios, por ejemplo; del en el veneno del escorpión Pandinus imperator, se encuentran los péptidos denominados; Pantinin-1, Pantinin-2 y Pantinin-3, capaces de inhibir el crecimiento de ciertas bacterias Grampositivas y de Cándida tropicalis, pero con poca actividad sobre las bacterias Gramnegativas. Esta actividad, se debe a que los péptidos logran formar poros en la membrana celular de los microorganismos, generando un aumento en la permeabilidad de la célula, alterando así, su fisiología molecular y provocando su lisis. Otro ejemplo son los péptidos VpAmp1.0 y pAmp2.0 y sus variantes VpAmp1.1 y VpAmp2.2, obtenidos del veneno del escorpión Vaejovis |punctatus, mostraron una fuerte actividad antimicrobiana, sobre bacterias Grampositivas, Gramnegativas y cepas de Mycobacterium tuberculosis. Concluyendo que además Demostrando así, que los venenos de escorpión poseen péptidos antimicrobianos, que podrían convertirse en valiosas herramientas para el tratamiento de enfermedades infecciosas por microorganismos que en algunos casos pueden ser resistentes a los antibióticos actualmente disponibles, ofreciendo de esta manera, otros productos con mayor eficiencia y menor resistencia frente a microorganismos patógenos, a la vez que se generan nuevas alternativas terapéuticas para diferentes infecciones. Así, teniendo en cuenta estos antecedentes se propuso si el veneno total del escorpión Tityus macrochirus y sus fracciones de péptidos parcialmente, lograban inhibir el crecimiento de cepas de bacterias Gramnegativas y hongos. Determinando, que logran inhibir un 35% del crecimiento de estos microorganismos tanto el veneno y las fracciones de proteínas y péptidos parcialmente purificados, con un rango de concentración de 5mg/mL. Con lo que logramos concluir que en el veneno del escorpión T. macrochirus, se encuentran proteínas o péptidos con actividad antimicrobiana, característica semejante a la reportada en otros venenos de escorpión que pertenecen a la misma familia, Buthidae.

Investigación Bioquímica de Proteínas (INBIOPROT): Informe de actividades 2019-I Español

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2019-05-08

Investigación Bioquímica de Proteínas (INBIOPROT): Informe de actividades 2020-II Español

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2020-11-30

Investigación Bioquímica de Proteínas (INBIOPROT): Informe de actividades 2021-I

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2021-06-24

Semillero de Investigación Bioquímica de Proteínas (INBIOPROT) 2022-1

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2022-06-17

Con el desarrollo del semillero y cada una de las actividades que se llevan a cabo, se logra que los estudiantes aborden diferentes problemáticas y propongan soluciones para el mismo, como también se da a conocer los diferentes campos de acción donde su profesión se relaciona, creando así interés, curiosidad y resolución para las diferentes problemáticas que se presentan en la sociedad.

Semillero de Investigación e Innovación Investigación Bioquímica de Proteínas (INBIOPROT) 2021- II

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2022-01-31

El Semillero de Investigación e Innovación INBIOPROT Investigación Bioquímica de Proteínas, presenta las actividades realizadas en el periodo 2021-2, mencionando los resultados obtenidos, el estado de avance y las limitaciones en el desarrollo de su plan de trabajo

Structural and functional characterization of toxic peptides purified from the venom of the Colombian scorpion Tityus macrochirus

Rincón Cortés, Clara Andrea | 2019

The soluble venom of the scorpion Tityus macrochirus was separated by chromatographic procedures and three homogeneous peptides were obtained and their primary structures were determined. They were called: Tma1-Tma3, from the abbreviated name of the scorpion. Tma1 is a peptide containing 65 amino acids with four disulfide linkages and a molecular weight of 7386.2 Da. It is a mammalian toxin, shown to affect human sodium-channels sub-types hNav1.6 and hNav1.4. Tma2 and Tma3 are peptides containing 69 amino acids linked by four disulfide bonds, molecular weights 7819.7 and 7830.0 Da, respectively. They do not affect human sodium-channels but are lethal to insects (crickets). A phylogenic analysis of the three peptides and those of other toxic peptides isolated from the genus Tityus and Centruroides were grouped together and analyzed, permitting to obtain a topology with two main clades, one includes most sodium-channel anti-insect scorpion toxins and others includes mostly sodium-channel scorpion toxins anti-mammalian. Tma1 segregates among a group of well-studied β-class toxins of other Tityus species such as T. discrepans, T. obscurus and T. pachyurus. Tma2 and Tma3 are associated with anti-insect toxins, particularly with one of T. obscurus. This phylogenetic analysis confirms and enforces our experimental results obtained with these three new sodium-channel scorpion toxins.